29 marzo 2020
Aggiornato 21:00
Distrofia muscolare

Scoperto il ruolo di una proteina nella distrofia muscolare

Uno studio del Cnr pubblicato su Human Mutation rivela il ruolo di un mutante della proteina distroglicano responsabile di una grave forma di distrofia muscolare associata a leucodistrofia multicistica

Scoperta importante sulla distrofia muscolare
Scoperta importante sulla distrofia muscolare Shutterstock

ROMA – C'è un mutante della proteina, il distroglicano, che è responsabile di una grave forma di distrofia muscolare associata a leucodistrofia multicistica. Il ruolo del distroglicano, svelato da uno studio del CNR pubblicato su Human Mutation, «è quello di fare da ponte tra la matrice extracellulare e il citoscheletro assicurando la stabilità della fibra muscolare durante la contrazione – riporta un comunicato del Cnr – Di conseguenza, alterazioni a carico del distroglicano sono causa di distrofie muscolari spesso associate a difetti nel sistemo nervoso centrale. Le analisi biochimiche e di microscopia ad alta risoluzione di cellule che esprimono il distroglicano hanno permesso di dimostrare che una specifica mutazione (Cys669Phe) impedisce al distroglicano di raggiungere la membrana plasmatica e determina l’accumulo della proteina mutata nel reticolo endoplasmatico.

Inoltre, le analisi strutturali mediante Small Angle X-ray Scattering, una tecnica che analizza la struttura delle macromolecole in soluzione, hanno dimostrato che la proteina mutata forma oligomeri». I risultati descritti nell'articolo pubblicato sulla rivista scientifica, rappresentano la prima evidenza di un nuovo e inaspettato meccanismo molecolare alla base di una distrofia muscolare dovuta a mutazioni del distroglicano.

La rivista 'Human Mutation' ha dedicato la copertina di febbraio 2018 (volume 39, issue 2, pag. 266–280) all’articolo 'A dystroglycan mutation (p.Cys667Phe) associated to muscle-eye-brain disease with multicystic leucodystrophy results in ER-retention of the mutant protein' di Giulia Signorino, Sonia Covaceuszach, Manuela Bozzi, Wolfgang Hübner, Viola Mönkemöller, Petr Valeryevich Konarev, Alberto Cassetta, Andrea Brancaccio e Francesca Sciandra, frutto della collaborazione tra gli istituti Cnr di Chimica del riconoscimento molecolare (Icrm-Cnr) e di cristallografia (Ic-Cnr).

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